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Funktionelle Charakterisierung der Interaktion der Protein-Tyrosin-Phosphatase PTP-BL mit Ephrin Bs (2002) |
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Abstract |
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Die Proteine der EphrinB Familie spielen eine wichtige Rolle bei der Angiogenese und der Führung von Axonen und der Vasikulation. In der vorliegenden Arbeit konnte EphrinB mit Hilfe des Hefe-Zwei-Hybrid-Systems und durch Kopräzipitationsexperimente als Interaktionspartner der PTP-BL identifiziert werden. Die Interaktion erfolgt dabei über die PDZ4 Domäne der PTP-BL und den C-Terminus von EphrinB1. Eine Koexpression und Koregulation der beiden Proteine konnte im peripheren Nervensystem des embryonalen Huhnes mittels Western-Blot-Analyse nachgewiesen werden. Auf subzellulärer Ebene gelang es durch immuncytochemische Untersuchungen an kultivierten Hinterwurzelganglien-Neuronen eine Kolokalisation der beiden Proteine in den Wachstumskegeln der Neuriten zu zeigen. In Kotransfektionsexperimenten konnte gezeigt werden, dass durch Expression einer katalytisch aktiven, nicht aber einer katalytisch inaktiven Form der PTP-BL die ligandeninduzierte Phosphorylierung von EphrinB1 stark inhibiert wurde. |
Publication details |
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Cited publications (25) |
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Proteomic analysis of NMDA receptor–adhesion protein signaling complexes (2000)
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